报告摘要

　　金属酶是一类含有金属辅因子的蛋白酶，约占天然酶总数的50%，其卓越的催化性能源于独特的金属活性中心及动态蛋白质结构。然而，天然金属酶存在制备成本高昂、分离纯化困难、循环利用性差等瓶颈问题，严重制约了其工业化应用。目前发展的纳米酶、手性金属配合物、自组装多肽等仿酶体系，因难以模拟天然酶的结构柔性，其催化效率普遍低于天然金属酶。针对这一挑战，开发新型仿酶催化剂需解决两个关键科学问题：(1) 精准构建类酶活性中心；(2) 设计兼具结构柔性与立体选择性的催化框架。基于此，本团队创新性地发展了pH阶跃/脉冲升温及瞬态宽带二维红外光谱技术，系统研究了铜离子与寡肽配位的光谱特征。研究发现组氨酸侧链与铜离子的配位会产生约30 cm-1的特征频移和信号增强，因此该方法也为应用瞬态二维红外光谱研究组氨酸与体内铜离子转运过程及致病机理奠定方法学基础。进一步地，我们揭示了肽链N端电荷分布、组氨酸空间位阻及亚甲基序列对铜-肽螯合物构型的调控规律，并成功利用肌肽构建了具有天然酶特性的双核铜活性中心，实现了氧气活化及多巴氧化的立体选择性催化。受血虫颚蛋白启发，我们设计了一种含组氨酸的相分离多肽。该多肽与铜离子螯合后可形成具有催化功能的微液滴，通过底物富集效应实现了超越天然金属酶的催化活性，同时展现出优异的热稳定性和可循环使用性能。

报告人简介

　　张新星，博士毕业于南开大学，博士期间主要工作在柏林洪堡大学Nikolaus Ernsting课题组完成，合作导师Mark Maroncelli，其后在美国芝加哥大学Andrei Tokmakoff课题组从事博士后研究。长期致力于基于瞬态光谱的分子动力学研究及超快光学平台技术革新，主导搭建了宽光谱荧光上转换系统以及宽时域脉冲升温二维红外系统。2021年入职大连理工大学，主要从事生物分子识别、自组装及相分离动力学过程的研究，通过调控金属离子与多肽螯合构型设计具有立体选择性的新型仿酶催化体系。 近年来，在时间分辨光谱技术、生物大分子识别、智能生物材料设计等领域取得一系列创新成果和技术突破，在Nature Chemistry、Matter、Macromolecules、Cell Rep. Phys. Sci.等期刊发表文章。