无序蛋白质一个被广泛讨论的性质是它们在分子结合中可能具有更高的结合速率（这将有利于信号转导功能）。这方面的著名模型是Peter G. Wolynes等人提出的fly-casting机制[Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 97, 8868 (2000)]，认为无序蛋白捕获半径比较大，因此能够更快地与靶标结合。但是，对此机制的适用性存在很大的争议。我们利用自行发展的粗粒化模型对此问题进行了研究。结果发现无序蛋白虽然具有较大的捕获半径，但却具有较小的扩散系数，从而导致无序蛋白的捕获速度并不比有序蛋白高；无序蛋白具有动力学优势的真正原因是其被捕获后比较容易演化成最终的结合结构；另外，发现结构柔性有助于蛋白质增强抵制环境变化的能力，并据此提出"动力学缓冲效应"的机制。

    这个工作于2009年发表在Journal of Molecular Biology上：Yongqi Huang and Zhirong Liu*. Kinetic advantage of intrinsically disordered proteins in coupled folding-binding process: a critical assessment of the "fly-casting" mechanism. J. Mol. Biol. 393 (5), 1143-1159 (2009)。论文第一作者为化学学院直博生黄永棋（2012届毕业生，导师刘志荣）。工作发表以后，得到本领域权威V. N. Uversky在Faculty of 1000 Biology上的专文介绍，评价为"这是一个重要的、令人兴奋的工作，每一个研究蛋白质相互作用的人都会感兴趣"（"This is a very interesting, important, and provocative study which will be of interest to everyone studying protein interactions"，链接：http://f1000biology.com/article/id/1226965/evaluation）。美国生物物理学会通讯（Biophysical Society Newsletter）在2009 年11 月刊也把此工作选入Papers of Interest 栏目。

    2014年，我们受邀为Protein Science撰写题为"Advantages of proteins being disordered"的综述文章（Zhirong Liu* and Yongqi Huang, Protein. Sci. 23 (5), 539-550 (2014)）。

文章链接：
[1] Yongqi Huang and Zhirong Liu*. Kinetic advantage of intrinsically disordered proteins in coupled folding-binding process: a critical assessment of the "fly-casting" mechanism. J. Mol. Biol. 393 (5), 1143-1159 (2009)
[2] Zhirong Liu* and Yongqi Huang. Advantages of proteins being disordered. Protein. Sci. 23, 539 (2014). （特邀综述）